Proteínas
Definición
Son polímeros lineales de L-aminoácidos
unidos mediante enlace peptídico. Las proteínas son macromoléculas muy
versátiles, que desempeñan tanto funciones estructurales como dinámicas.
Los
aminoácidos son las moléculas unitarias, los monómeros de las proteínas. Todos
los aminoácidos tienen una estructura común, que consiste en un átomo de
carbono, el carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino y un átomo
de Hidrógeno. La cuarta valencia del carbono alfa se completa con un grupo
atómico de estructura variable, al que identificaremos como R (por Radical).
En el aminoácido de estructura más sencilla, la
glicina, el R es un átomo de Hidrógeno.
Exceptuando la glicina, en todos los demás aminoácidos el carbono alfa es un
carbono asimétrico o quiral. Así se denomina a los átomos de carbono unidos a
cuatro grupos atómicos diferentes.
Las moléculas que, como los aminoácidos, tienen carbonos asimétricos, presentan
isomería óptica. Es decir, por cada carbono asimétrico existen dos formas
isoméricas, llamadas isómeros ópticos, que son imágenes especulares una de la
otra. Los isómeros ópticos pertenecen a las series D o L. Los aminoácidos
utilizados por los seres vivos son siempre de la serie L. Éstos se representan
con el grupo amino ubicado a la izquierda.
En
solución acuosa, los aminoácidos por lo general tienen carga eléctrica,
ya que tanto el grupo amino como el carboxilo son ionizables. El grupo amino es
básico y adquiere carga positiva cuando capta un protón. El grupo carboxilo, en
tanto ácido, puede ceder un protón y adquirir carga negativa. Según la
concentración de protones libres disponibles en el medio donde se encuentre
(según el pH), el aminoácido será un catión, un anión, o un ión dipolar, si
ambos grupos se ionizan simultáneamente.
Se dice que los aminoácidos son anfolitos o anfóteros, pues tienen la capacidad
de comportarse como bases o como ácidos; esta capacidad los faculta para actuar
como amortiguadores del pH.
El grupo R o Radical de los
aminoácidos es diferente para cada uno de ellos. Existen 20 radicales
diferentes; por lo tanto, 20 clases de aminoácidos distintos forman las
proteínas.
Si bien los 20 aminoácidos son necesarios, hay 8 de ellos que la especie humana
no puede sintetizar y debe adquirir con la alimentación; son los llamados
aminoácidos esenciales.
Según la composición de sus radicales, los aminoácidos se clasifican en
apolares, polares con densidad de carga y polares con tendencia a ionizarse, es
decir, con tendencia a adquirir carga neta. Entre los últimos están los
aminoácidos básicos y los ácidos, que son los que llevan otro grupo amino o
carboxilo, respectivamente, en su radical.
Es el
enlace que establecen entre sí los aminoácidos. El enlace peptídico se produce
al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro
aminoácido. Los aminoácidos así combinados se llaman restos o residuos de
aminoácidos.
Al formarse la unión peptídica se desprende una molécula de agua. De manera que
la reacción en la cual se enlazan los aminoácidos es una condensación. La
inversa, en la cual el enlace peptídico se rompe y se obtienen aminoácidos
libres, es una hidrólisis.
Péptidos
Una
cadena que contiene dos o más residuos de aminoácidos es un péptido. Hasta diez
residuos se la llama oligopéptido y por encima de diez residuos, polipéptido.
Una proteína es un polipéptido de alto peso molecular, pero el límite entre
ambos es arbitrario y varía según los autores.
Los péptidos presentan dos extremos distintos: el N-terminal y el C-terminal.
El N-terminal es el que tiene un residuo de aminoácido con grupo amino libre;
este residuo es considerado el primero de la cadena. El extremo C-terminal es
el que tiene un residuo de aminoácido con el grupo carboxilo libre; éste es
considerado el último residuo de la cadena.
Niveles estructurales de las proteínas
Todas las proteínas son cadenas de alto
peso molecular formadas por residuos de aminoácidos. ¿En qué se diferencia una
proteína de otra? Las proteínas se diferencian, en primer lugar, por el número,
tipo y orden de los aminoácidos que constituyen su cadena. La secuencia de
aminoácidos que presenta una proteína particular se denomina estructura
primaria.
En algunas proteínas hay más de un residuo del
aminoácido cisteína, que lleva un grupo sulfhidrilo en su radical. Dos residuos
de cisteína pueden establecer una unión covalente entre los átomos de azufre,
el puente disulfuro. La posición de los puentes disulfuro, cuando están
presentes, forma parte de la estructura primaria.
Además de una secuencia particular de aminoácidos, las proteínas se pliegan
sobre sí mismas, adoptando una estructura espacial determinada, o conformación
nativa. Cada proteína adopta siempre la misma conformación nativa, si las
condiciones del medio lo permiten. Esto indica que la forma de una proteína
depende de su estructura primaria.
El primer nivel de plegamiento de una proteína es su estructura secundaria.
La estructura secundaria puede ser regular, como la alfa hélice o la hoja
plegada beta, o no seguir un patrón regular, en cuyo caso es de tipo aleatoria.
Las estructuras secundarias se originan porque se establecen uniones puentes de
hidrógeno entre los restos amino y carboxilo de aminoácidos que están
relativamente distantes en la estructura primaria, produciendo así un
acercamiento entre ellos.
La estructura terciaria es la disposición global que adoptan
en el espacio las distintas regiones de una proteína, después de haber
adquirido su estructura secundaria. Esta disposición depende de interacciones
que se establecen entre radicales, en general bastante alejados en la
estructura primaria. Entre dichas interacciones se cuentan: uniones iónicas, puentes
de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas (todas ellas uniones no covalentes) y
puentes disulfuro.
Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria. Esta estructura se
alcanza cuando la proteína está formada por dos o más cadenas polipeptídicas
unidas entre sí por uniones no covalentes entre los radicales. A cada una de
las cadenas que constituyen la proteína se le da el nombre de protómero o
subunidad. Las proteínas de estructura cuaternaria también se conocen como
proteínas oligoméricas.
Desnaturalización
La
desnaturalización es la destrucción de la conformación nativa de una proteína,
sin que se vea afectada su estructura primaria. La proteína conserva la cadena,
pero no su estructura espacial. Cuando una proteína se desnaturaliza, la función
biológica se pierde, ya que ésta se halla estrechamente ligada a la forma.
Dado que la conformación nativa de una proteína está sostenida por uniones
relativamente débiles, muchos agentes son capaces de afectarla, por ejemplo:
calor, radiaciones, congelamientos repetidos, grandes presiones, ácidos o bases
muy concentrados que provocan marcados cambios de pH, algunos solventes
orgánicos, etc.
Funciones de las proteínas
Las proteínas desempeñan infinidad de
funciones: hormonal, de sostén, contráctil, de transporte, de defensa,
regulación genética, recepción de señales, enzimática y muchas otras. También
pueden ser oxidadas para la producción de energía (rinden 4 Kcal/g) aunque no
se reservan con este fin.
Todos hemos oído hablar de la información genética y se sabe que esta
información, guardada en las moléculas de ADN, es la responsable de las
características de un organismo y de las diferencias entre una planta y un
perro, o entre dos personas. Lo que no todos saben es que la información que
guarda el ADN es la información para fabricar proteínas. No heredamos el color
de pelo, o la estatura, heredamos recetas con las instrucciones para elaborar
determinadas proteínas. Luego, las proteínas son las encargadas de dotar al
organismo de su estructura, su función y sus características propias.
Las enzimas son proteínas de estructura terciaria o
cuaternaria que cumplen la función de catalizadores biológicos,
acelerando las reacciones químicas del metabolismo. Las enzimas hacen que la
velocidad de las reacciones sea compatible con la vida. Sin enzimas, no
existiría el metabolismo.
El mecanismo de acción de las enzimas ha sido explicado mediante el modelo
de llave-cerradura. Cada enzima presenta un sitio (como un bolsillo
en la estructura de la molécula) llamado sitio activo, donde
encajan los sustratos de las reacciones químicas, tal como una llave encaja en
su cerradura. La unión del sustrato al sitio activo facilita la formación del
producto. Una vez formado, el producto se libera del sitio activo y la enzima
se recupera sin cambios.
Este mecanismo de acción explica algunas propiedades de las enzimas: actúan
a muy bajas concentraciones y son específicas.
Actúan a muy bajas concentraciones debido a que su estructura no resulta
alterada al finalizar la reacción y, por lo tanto, la misma molécula de enzima
puede catalizar sucesivas reacciones.
Son específicas: dado que la catálisis requiere el ingreso del sustrato al
sitio activo, el sustrato y la enzima no solo deben tener afinidad química, sino
también una forma complementaria. La misma enzima, en general, no admite
sustratos distintos, como una cerradura no admite diferentes llaves.
Otra propiedad muy importante de las enzimas es que son regulables:
ciertas sustancias pueden actuar como moduladores de la actividad enzimática,
acrecentándola o disminuyéndola. También existen mecanismos como
“interruptores” que pueden “encender” o “apagar” una enzima, controlando así el
metabolismo por medio de su actividad.
Por último, se debe tener en cuenta que las enzimas son proteínas. Esto las
hace pasibles de ser afectadas por distintos agentes desnaturalizantes. Una
enzima desnaturalizada pierde su capacidad de catalizador, es decir, pierde su
función específica.
