La actividad vital no es más que el desarrollo de una serie de reacciones químicas entre un conjunto de moléculas. Si un químico en un laboratorio realiza estas reacciones lo normal es que el rendimiento (cuantificado como la cantidad de producto deseado frente a la cantidad total del producto) sea muy bajo, mientras que esta misma reacción en un sistema biológico tiene un rendimiento del 99% y se realiza a una mayor velocidad. Esto se debe a la existencia de catalizadores , la mayoría de los catalizadores biológicos que se conocen son enzimas.
Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.
Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos son inespecíficos.
En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible se expresa de la siguiente manera:
La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción.
Especificidad
Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura".
Clases de enzimas
El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su función:
- Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas.
- Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
- Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.
- Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
- Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.
- Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas.
Mecanismo de acción enzimática
Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos.
En el diagrama están representados los niveles de energía , durante el curso de la reacción, de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. La curva azul muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción, mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica de la reacción. La diferencia en el nivel de energía entre el estado inicial y la necesaria para iniciar la reacción (picos de las curvas) es la energía de activación. Tal como se observa la presencia de enzima baja la energía de activación.
El complejo Enzima- sustrato posee menor energía de activación que las especies en estado de transición que la correspondiente reacción no catalizada.