Enzimas
son moléculas de proteínas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las
reacciones químicas que tienen lugar en los tejidos vivos, disminuyendo el
nivel de la "energía de activación" propia de la reacción.
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| Representación de la estructura y secuencia de la enzima tripsina, un miembro de las enzimas del tipo de las proteasas. (Robert Stroud/ Universidad de California, San Francisco) |
Una
enzima es una proteína que actúa como catalizador de una reacción química
acelerándola. Las enzimas son protagonistas fundamentales en los procesos del
metabolismo celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o
catalítico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no
deseadas. En el centro reactivo la disposición espacial y los tipos de cadenas
laterales de aminoácidos son fundamentales para orientar correctamente el
sustrato y poder interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la
catálisis de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación a los
sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus
sustratos y en muchas ocasiones requieren de la participación de otras
moléculas más pequeñas no polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH
entre otros) o los iones metálicos llamados cofactores.
Propiedades
Como
propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son
catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser
consumidas en el proceso.
Algunas
enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de
muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que
otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción.
Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción
de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en
distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción de tejidos,
la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química para
mover los músculos.
La
especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de
una “llave” y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la
proteína constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una
zona específica, denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la
molécula del sustrato para experimentar la transformación catalítica.
Las
enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura son
capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas
horas.
La
cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas
simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre
la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque
un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción, las enzimas son
inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una enzima está
determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la estructura
terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la
macromolécula.
Función
de las enzimas
Las
enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de
su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y
comerciales.
Un
catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una
reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la
velocidad de la reacción.
La
mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que
en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran
la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales
del equilibrio.
Clasificación
de las enzimas
Clasificación
de las enzimas de acuerdo a su complejidad
De
acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:
Simples:
Formada por una o más cadenas polipeltídicas.
Conjugadas:
Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena polipeltídica.
En
las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:
Apoenzima:
Es la parte polipeptídica de la enzima.
Cofactor:
Es la parte no proteica de la enzima.
La
combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los
cofactores pueden ser:
Iones
metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están
presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores.
Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
La
mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular
adecuada.
Clasificación
de las enzimas según su actividad
Hidrolasas:
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de
agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
Isomerasas:
Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es
decir, reacciones de isomerización.
Ligasas:
Catalizan la unión de moléculas.
Liasas:
Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir
dobles enlaces.
Oxidorreductasas:
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de
electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la
oxidación de glucosa a ácido glucónico.
Tansferasas:
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la
transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de
una molécula a otra.
Reacciones
de las enzimas
El
hecho de que una reacción química sea termodinámicamente favorable depende de
la diferencia de energía libre que haya entre los sustratos y los productos. Si
esta diferencia es negativa, la reacción es espontánea. Aunque una reacción sea
espontánea no significa que la velocidad de la reacción sea elevada, existiendo
reacciones espontáneas que tardan segundos y otras que tardan horas. En las
reacciones químicas sencillas la transformación de un sustrato en un producto
suele pasar por un estado intermedio llamado estado de transición. Este estado
de transición es muy inestable y suele necesitar aporte de energía. La
velocidad de una reacción química depende de esta energía de activación. Para
que se produzca una reacción química, sin intervención de enzimas, es necesario
que los reactivos entren en contacto, para lo que es necesaria una
concentración suficiente, y que el choque de moléculas tenga energía para
superar la barrera de activación. Este es el motivo por el que la temperatura
influye en el equilibrio químico. La enzima acelera la reacción química
disminuyendo la energía de activación. La enzima lleva a cabo esta disminución
de la barrera energética interaccionando con los elementos que participan en la
reacción química estabilizándolos en el centro reactivo. Así, aumenta
enormemente la probabilidad de que se produzca la reacción química ya que
concentra y pone en contacto los elementos necesarios para la reacción.
En algunas reacciones enzimáticas participan coenzimas que permiten que durante la reacción la enzima no sufra modificaciones químicas que le impidan repetir el proceso. La actividad enzimática se restaura con sólo reemplazar la coenzima y el complejo enzimático queda listo para catalizar una nueva reacción.
En algunas reacciones enzimáticas participan coenzimas que permiten que durante la reacción la enzima no sufra modificaciones químicas que le impidan repetir el proceso. La actividad enzimática se restaura con sólo reemplazar la coenzima y el complejo enzimático queda listo para catalizar una nueva reacción.
Además
de las enzimas de naturaleza puramente proteica existen moléculas no proteicas
capaces de catalizar reacciones como las ribozimas, formadas por moléculas de
ARN.
Regulación
enzimática
La
regulación del metabolismo celular se lleva a cabo regulando la actividad
enzimática. Existen varias formas de regular la actividad de una enzima que no
son excluyentes entre sí. Se puede regular su concentración, modificar su
conformación con ligandos activadores o inhibidores, modificar su localización
celular o introducir modificaciones covalentes como metilación o fosforilación
que incluso pueden llegar a alterar la enzima de forma irreversible. No todas
las enzimas tienen la misma importancia en la regulación de una ruta. Suele ser
especialmente clave la regulación de las enzimas que catalizan reacciones poco
favorables con energía de activación elevada. En muchos casos las reacciones
termodinámicamente desfavorables se acoplan a reacciones espontáneas favorables
que les aportan energía. Éste es el caso de la hidrólisis del ATP (reacción
favorable) asociada a los procesos de biosíntesis.
Usos
de las enzimas
