Según su forma (estructurales):
a) Fibrosas (insolubles): presentan cadenas polipeptídicas largas de forma filamentosa o alargada y una estructura secundaria atípica. Confieren fuerza y elasticidad a la molécula. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina (cabello, uñas, piel), colágeno (tejido conectivo, tendones) y elastina (tejido conectivo elástico).
b) Globulares (solubles): Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua, tienen funciones dinámicas como las enzimas, inmunoglobulinas, y proteínas de transporte (hemoglobina). Suelen presentar giros alfa.
Insulina (hormona reguladora de la glucosa en sangre), mioglobina (transporte de oxígeno), ribonucleasa (controla la síntesis de RNA) Éste tipo de proteína realiza la mayor parte del trabajo químico de la célula (síntesis, metabólico, transporte etc). La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares. c) Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química:
a) Simples u holoproteínas: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
b) Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.
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