Síntesis de proteínas

Los aminoácidos son compuestos químicos formados por un grupo amino y un grupo carboxilo. Cuando dos aminoácidos se combinan se obtiene un dipéptido, tres aminoácidos un tripéptido y mayor cantidad de uniones de aminoácidos forman polipéptidos. Cuando el polipéptido consta de más de medio centenar de aminoácidos se denomina proteína. Los aminoácidos necesarios para la formación de proteínas están en el citoplasma de las células. Esas uniones se codifican en el núcleo celular, como se explicará más adelante. Una de las formas de clasificar a los aminoácidos es en esenciales y no esenciales. Los aminoácidos esenciales tienen que ser incorporados con la dieta porque el organismo no los sintetiza. Los aminoácidos no esenciales son elaborados por el individuo.

Aminoácidos esenciales	Aminoácidos no esenciales
Arginina (requerido por los jóvenes, pero no por los adultos) - Histidina (requerido en niños) - Fenilalanina -  Isoleucina – Leucina – Lisina – Metionina – Treonina – Triptofano - Valina	Ácido glutámico – Ácido aspártico – Alanina – Arginina – Asparagina – Cisteína – Glicina – Glutamina – Prolina – Serina - Tirosina

Las proteínas son macromoléculas orgánicas constituidas por cadenas lineales de aminoácidos que llevan carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno en su composición. Algunas de estas sustancias orgánicas llevan azufre y fósforo y en menores proporciones magnesio, hierro y otros elementos. Las proteínas son los compuestos orgánicos más importantes de los seres vivos, puesto que tienen acciones fundamentales en el organismo, como las que se detallan a continuación.

Estructural

La queratina es una proteína que contiene azufre y está presente en las capas superficiales de la epidermis y en estructuras derivadas como el pelo, las plumas, las uñas y los cuernos. Por otra parte, el colágeno forma parte de fibras resistentes en los tejidos de sostén (fibras colágenas).

Transporte

La hemoglobina de los glóbulos rojos lleva oxígeno desde los alvéolos pulmonares hacia todas las células del organismo y retira el dióxido de carbono producto de los desechos celulares.

Defensa

Los anticuerpos tienen una estructura proteica, capaces de reaccionar ante diversas noxas en defensa del organismo.

Reguladora

Las reacciones bioquímicas son catalizadas por enzimas.

Hormonal

Diversas hormonas, de naturaleza proteica, regulan las funciones vitales del organismo.

Contráctil

Las fibras musculares poseen actina y miosina, proteínas que permiten la contracción y relajación muscular.

El genoma es toda la información genética presente en el ADN del individuo. Las subdivisiones o partes del ADN forman los genes, con lo cual cada gen es una secuencia de nucleótidos que contiene la información para crear una determinada proteína. El genoma humano contiene alrededor de 30000 genes. Toda la información encerrada en un gen se utiliza para sintetizar los distintos tipos de ARN y todas las proteínas. Dentro de cada gen hay una parte que se transcribe a ARN y otra parte que determina en que lugar se expresa.

A partir del ADN se sintetiza ARN por medio de la enzima ARN polimerasa, que copia una secuencia de nucleótidos (genes) de una de las cadenas del ADN. El ARN es el encargado de controlar las etapas intermedias en la formación de proteínas mediante el ARN mensajero, el ARN de transferencia y el ARN ribosómico.

Síntesis de ARN (Transcripción)

La síntesis de ARN se produce partiendo de la copia de un tramo de ADN. Es así como la información contenida en el ADN es transferida al ARN. La transcripción se inicia cuando la enzima ARN polimerasa se une a la parte de ADN (gen) que lleva el código para elaborar una determinada proteína. De inmediato se separan las dos hileras de ADN y quedan expuestas sus bases nitrogenadas. El desplazamiento de la ARN polimerasa recorre la hilera expuesta de ADN insertando en dichas bases nitrogenadas los nucleótidos libres de ARN que hay en el núcleo.

La inserción entre bases siempre es citosina del ADN con guanina del ARN, y viceversa. Por otro lado, la timina del ADN se aparea con la adenina del ARN y la adenina del ADN hace lo propio con el uracilo del ARN. En la siguiente tabla se ejemplifican las uniones mencionadas.

Un ejemplo de dicho apareamiento es:

Secuencia de ADN: ...... A-G-T-T-T -C-A-C.......
Secuencia de ARN: ...... U-C-A-A-A-G-U-G.......

Luego que la ARN polimerasa termina de copiar la cadena del ADN se libera la hilera de ARN, mientras que las bases complementarias del ADN se cierran.

El ARN formado se denomina ARN mensajero (ARNm), quien lleva la copia genética del núcleo al citoplasma con las instrucciones para sintetizar una determinada proteína.

Código genético

Las cuatro bases nitrogenadas que posee el ácido desoxirribonucleico (ADN) son la adenina, citosina, guanina y timina. Cada base se une a un grupo fosfato y a una pentosa, la desoxirribosa, y se forma un nucleótido. Cada nucleótido del ADN puede sufrir un sinfín de combinaciones capaces de generar distintos ácidos nucleicos. Así como el alfabeto castellano combina sus 29 letras para formar millares de palabras, los cuatro nucleótidos presentes en el ADN permiten crear una gran variedad de ácidos nucleicos. 

Se puede considerar al ADN como un lenguaje que le indica a la célula como fabricar todas las proteínas necesarias para cumplir con las funciones vitales. Ese lenguaje constituye el código genético, que tiene cuatro letras (A-C-G-T) representantes de las cuatro bases nitrogenadas del ADN. Mediante el código genético, la célula lee esas cuatro letras básicas, las convierte en palabras de tres letras (triplete) y las interpreta para elaborar las proteínas específicas. En síntesis, el código genético es el conjunto de reglas de correspondencia entre las bases nitrogenadas de un ácido nucleico (ADN o ARN) y los aminoácidos para la fabricación o síntesis de proteínas.

El ADN de una determinada bacteria, por ejemplo Clostridium tetani, agente etiológico del tétanos, posee un código genético capaz de generar otro Clostridium tetani cuando se reproduce. Lo mismo sucede con el ADN de una persona, de un caballo, de un manzano, etc. Ahora bien, los cuatro nucleótidos presentes en el ADN de los individuos nombrados son los mismos, es decir, están formados por adenina, guanina, citosina y timina, unidos cada uno a la desoxirribosa y a un grupo fosfato, aunque combinados en distintas secuencias. Algo similar sucede con las páginas de un libro, que reproducen palabras diferentes a pesar de utilizar las mismas letras del alfabeto. 

Las palabras del código genético se denominan codones, cada uno de los cuales está formado por tres letras (tres bases nitrogenadas) que conforman un triplete. Cada codón indica que aminoácido es necesario para fabricar una proteína. Por ejemplo, el codón CUA se lee leucina, el codón CCG prolina y el codón UUC fenilalanina.

El código genético está formado por 64 combinaciones de codones (tripletes) y sus correspondientes aminoácidos, donde cada uno de ellos tiene sus propias palabras.

Código genético:

Síntesis de proteínas (Traducción)

La síntesis de las proteínas se lleva a cabo en el citoplasma de la célula, a diferencia de la transcripción del ARN que se produce en el núcleo. El ARNm contiene un código que se utiliza como molde para la síntesis de proteínas. Es decir, se traduce el lenguaje de la serie de bases nitrogenadas del ARNm al lenguaje de la serie de aminoácidos de la proteína. Este proceso denominado traducción se realiza en los ribosomas adosados en la membrana del retículo endoplasmático granular o rugoso. El ribosoma está formado por dos subunidades, una mayor y otra menor.

Los ribosomas utilizan el código genético para establecer la secuencia de aminoácidos que ha sido codificada por el ARN mensajero. Los aminoácidos que van a formar las proteínas están dispersos en el citoplasma celular. Son acercados al ARN mensajero por el ARN de transferencia (ARNt). Uno de los lados del ARNt transporta un triplete de bases llamado anticodón. En el otro lado se une un aminoácido, proceso que demanda gasto de energía por transformación de adenosin trifosfato (ATP) en adenosin monofosfato (AMP).

La síntesis o traducción de las proteínas se divide en tres fases, llamadas de iniciación, de elongación y de terminación.

Fase de iniciación

La síntesis de proteínas comienza en el momento en que el ARN mensajero se mueve por el ribosoma hasta el codón AUG. Las subunidades ribosomales se unen.

En ese preciso instante, el anticodón del ARN de transferencia se une al codón AUG del ARNm transportando el aminoácido metionina.

Fase de elongación

Llega un segundo ARNt llevando su respectivo aminoácido y se acopla al siguiente codón del ARNm, para el ejemplo, al codón CCU. Hasta aquí se ha formado un dipéptido, donde ambos aminoácidos permanecen unidos por un enlace peptídico.

El primer ARNt que llegó al ribosoma se retira del complemento ribosómico en busca de otros aminoácidos. El tercer ARNt llega con otro aminoácido y se une al codón del ARNm, a AUC en el ejemplo. El aminoácido se adhiere al dipéptido antes formado mediante otro enlace peptídico.

El segundo ARNt se retira del ribosoma. Un cuarto ARNt llega con su aminoácido hasta el ribosoma para acoplarse con el codón UCA del ARNm. La secuencia se repite tantas veces como aminoácidos tenga la futura proteína.

Fase de terminación

La etapa final de la síntesis de proteínas continúa hasta que aparecen los llamados codones stop o de terminación, representados por UUA, UAG y UGA. No existen anticodones complementarios para los codones stop. En cambio, quienes sí reconocen a estos codones son unas proteínas llamadas factores de terminación, que detienen la síntesis de proteínas.

La proteína formada se desprende del ribosoma y queda libre en el citoplasma, lista para ser utilizada por la célula para cumplir una determinada función.

El ARNm se desprende del ribosoma y puede ser leído de nuevo por otros ribosomas, incluso en forma simultánea. También se liberan el ARNt y el factor de terminación. Las subunidades del ribosoma se separan.

Resumiendo, se puede establecer que:
-La traducción es el proceso donde las secuencias del ARN mensajero se convierten en una secuencia de aminoácidos.
-La molécula del ARN mensajero puede tener hasta 10000 bases nitrogenadas.
-Un codón está formado por tres bases nitrogenadas (triplete) que establece un aminoácido.
-El complemento entre codones y aminoácidos constituye el código genético.
-El ARN de transferencia lleva el aminoácido adecuado al ribosoma.
-En uno de los extremos del ARNt hay tres bases nitrogenadas que se ubican en el anticodón, que es el complemento del codón del ARNm.
-La unión aminoácido-ARN de transferencia se realiza con gasto de energía, donde el ATP se transforma de AMP.
-Cuando aparece codón de terminación (codón stop) del ARNm se acoplan los factores de terminación y cesa la síntesis de proteínas.

Duplicación del ADN

ADN

El ácido desoxirribonucleico, frecuentemente abreviado como ADN (y también DNA, del inglés DeoxyriboNucleic Acid), es un tipo de ácido nucleico, una macromolécula que forma parte de todas las células. Contiene la información genética usada en el desarrollo y el funcionamiento de los organismos vivos conocidos y de algunos virus, siendo el responsable de su transmisión hereditaria.

Desde el punto de vista químico, el ADN es un polímero de nucleótidos, es decir, un polinucleótido. Un polímero es un compuesto formado por muchas unidades simples conectadas entre sí, como si fuera un largo tren formado por vagones. En el ADN, cada vagón es un nucleótido, y cada nucleótido, a su vez, está formado por un azúcar (la desoxirribosa), una base nitrogenada (que puede ser adenina→A, timina→T, citosina→C o guanina→G) y un grupo fosfato que actúa como enganche de cada vagón con el siguiente. Lo que distingue a un vagón (nucleótido) de otro es, entonces, la base nitrogenada, y por ello la secuencia del ADN se especifica nombrando sólo la secuencia de sus bases. La disposición secuencial de estas cuatro bases a lo largo de la cadena (el ordenamiento de los cuatro tipos de vagones a lo largo de todo el tren) es la que codifica la información genética: por ejemplo, una secuencia de ADN puede ser ATGCTAGATCGC... En los organismos vivos, el ADN se presenta como una doble cadena de nucleótidos, en la que las dos hebras están unidas entre sí por unas conexiones denominadas puentes de hidrógeno.

Para que la información que contiene el ADN pueda ser utilizada por la maquinaria celular, debe copiarse en primer lugar en unos trenes de nucleótidos, más cortos y con unas unidades diferentes, llamados ARN. Las moléculas de ARN se copian exactamente del ADN mediante un proceso denominado transcripción. Una vez procesadas en el núcleo celular, las moléculas de ARN pueden salir al citoplasma para su utilización posterior. La información contenida en el ARN se interpreta usando el código genético, que especifica la secuencia de los aminoácidos de las proteínas, según una correspondencia de un triplete de nucleótidos (codón) para cada aminoácido. Esto es, la información genética (esencialmente: qué proteínas se van a producir en cada momento del ciclo de vida de una célula) se haya codificada en las secuencias de nucleótidos del ADN y debe traducirse para poder ser empleada. Tal traducción se realiza empleando el código genético a modo de diccionario. El diccionario "secuencia de nucleótido-secuencia de aminoácidos" permite el ensamblado de largas cadenas de aminoácidos (las proteínas) en el citoplasma de la célula. Por ejemplo, en el caso de la secuencia de ADN indicada antes (ATGCTAGATCGC...), la ARN polimerasa utilizaría como molde la cadena complementaria de dicha secuencia de ADN (que sería TAC-GAT-CTA-GCG-...) para transcribir una molécula de ARNm que se leería AUG-CUA-GAU-CGC-... ; el ARNm resultante, utilizando el código genético, se traduciría como la secuencia de aminoácidos metionina-leucina-ácido aspártico-arginina-...

Las secuencias de ADN que constituyen la unidad fundamental, física y funcional de la herencia se denominan genes. Cada gen contiene una parte que se transcribe a ARN y otra que se encarga de definir cuándo y dónde deben expresarse. La información contenida en los genes (genética) se emplea para generar ARN y proteínas, que son los componentes básicos de las células, los "ladrillos" que se utilizan para la construcción de los orgánulos celulares, entre otras funciones.

Dentro de las células, el ADN está organizado en estructuras llamadas cromosomas que, durante el ciclo celular, se duplican antes de que la célula se divida. Los organismos eucariotas (por ejemplo, animales, plantas, y hongos) almacenan la inmensa mayoría de su ADN dentro del núcleo celular y una mínima parte en los elementos celulares llamados mitocondrias, y en los plastos, en caso de tenerlos; los organismos procariotas (bacterias y arqueas) lo almacenan en el citoplasma de la célula, y, por último, los virus ADN lo hacen en el interior de la cápsida de naturaleza proteica. Existen multitud de proteínas, como por ejemplo las histonas y los factores de transcripción, que se unen al ADN dotándolo de una estructura tridimensional determinada y regulando su expresión. Los factores de transcripción reconocen secuencias reguladoras del ADN y especifican la pauta de transcripción de los genes. El material genético completo de una dotación cromosómica se denomina genoma y, con pequeñas variaciones, es característico de cada especie.

Enzimas

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los átomos o moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión depende de la velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se requiere para que la reacción se presente (energía de activación) y la configuración (forma) especifica de las partículas.

La presión y temperatura normales del cuerpo son demasiado bajas para que las reacciones químicas se presenten a una velocidad suficientemente rápida para el mantenimiento de la vida.

Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las moléculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también la velocidad de las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o matar a las células, y, por consecuencia, al organismo.

La solución a este problema en las células vivas está en las enzimas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energía de activación y orientando de manera adecuada a las moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de alterar la concentración, la presión o la temperatura; en otras palabras, sin dañar o matar a la célula.

Las sustancias que pueden acelerar una reacción química aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energía de activación, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las células vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biológicos.

Características de las enzimas

Como catalizadores, las enzimas son específicas.

Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.

Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una configuración especial en su superficie.

Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones optimas, pueden catalizar reacciones que van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10 billones de veces) más rápido que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.

En el gran número de moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de las moléculas.

Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.

Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.

No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energía de activación, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:

1)    La superficie del sustrato hace contacto con una región específica, sobre la superficie de la molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.

2)   Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzima-sustrato.

3)   La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de los átomos existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del sustrato o por la combinación de varias moléculas del sustrato.

4)   Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de la reacción, se separan de la molécula de enzima.

5)   Después de que termina la reacción, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molécula de sustrato.

Enzimas digestivas

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar (sustratos).

Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas.

Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.

Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.

Las enzimas y la digestión

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo.

Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.

La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran variedad de productos tóxicos (indol, escatol, fenol, etc.). Estas sustancias también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.

Enzima	Actúa sobre	Proporciona	Se produce en	Condiciones para que actúe
Ptialina	almidones	Mono y disacáridos	La boca (glándulas salivares)	Medio moderadamente alcalino
Amilasa	almidones y azúcares	Glucosa	El estómago y páncreas	Medio moderadamente ácido
Pepsina	proteínas	Péptidos y aminoácidos	El estómago	Medio muy ácido
Lipasa	grasas	Ácidos grasos y glicerina	Páncreas e intestino	Medio alcalino y previa acción de las sales biliares
Lactasa	lactosa de la leche	Glucosa y galactosa	Intestino (su producción disminuye con el crecimiento)	Medio ácido

Enzimas intracelulares

Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular.

Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).

Particularidades

Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.

También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estómago, etc.

Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

Estructura y función de las proteínas

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve para confeccionar una clasificación de estas complejas moléculas. También, la estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son esenciales para los seres vivos.

Estructura de las proteínas

La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.

Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.

La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.

a-hélice

Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

b-laminar

También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.

Hélice de colágeno

Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de a-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

En algunas ocasiones, las proteínas no adquieren ninguna estructura, denominándose a esta conformación, estructura al azar.

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
Las proteínas con forma globular reciben el nombre de esferoproteínas. Las proteínas con forma filamentosa reciben el nombre de escleroproteínas.

Estructura cuaternaria

Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.

Clasificación de las proteínas
Holoproteínas		Heteroproteínas
Esferoproteínas	Escleroproteínas
Protaminas Histonas Prolaminas Gluteninas Albúminas Globulinas	Colágenos Elastinas Queratinas Fibroínas	Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Nucleoproteínas

Propiedades de las proteínas

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.

Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie.

Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.

Funciones de las proteínas

Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.

Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.

Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.

Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.

Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.

Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.

Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.

Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.