¿Qué es el ADN?

Enzimas

La actividad vital no es más que el desarrollo de una serie de reacciones químicas entre un conjunto de moléculas. Si un químico en un laboratorio realiza estas reacciones lo normal es que el rendimiento (cuantificado como la cantidad de producto deseado frente a la cantidad total del producto) sea muy bajo, mientras que esta misma reacción en un sistema biológico tiene un rendimiento del 99%  y se realiza a una mayor velocidad. Esto se debe a la existencia de catalizadores , la mayoría de los catalizadores biológicos que se conocen son enzimas.

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

Casi todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas, con la particularidad de que cada enzima solo cataliza una reacción, por lo que existirían tantas enzimas como reacciones, y no se consumen en el proceso. Los catalizadores no biológicos son inespecíficos.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible  se expresa de la siguiente manera:

La enzima libre se encuentra en la misma forma química al comienzo y al final de la reacción.

Especificidad

Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura". 

Clases de enzimas

El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su función:

• Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas.
• Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
• Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.
• Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.
• Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.
• Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas.

Mecanismo de acción enzimática

Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos.

En el diagrama  están representados los niveles de energía , durante el curso de la reacción, de moléculas intervinientes en una reacción tipo: A + B ---> C. La curva azul muestra el curso de la reacción en ausencia de una enzima que facilite la reacción, mientras que la curva roja la muestra en presencia de la enzima específica de la reacción. La diferencia en el nivel de energía entre el estado inicial y la necesaria para iniciar la reacción (picos de las curvas) es la energía de activación. Tal como se observa la presencia de enzima baja la energía de activación.

El complejo Enzima- sustrato posee menor energía de activación que las especies en estado de transición que la correspondiente reacción no catalizada. 

Enzimas

Proteínas

Son polímeros lineales de L-aminoácidos unidos mediante enlace peptídico. Las proteínas son macromoléculas muy versátiles, que desempeñan tanto funciones estructurales como dinámicas.

Aminoácidos

Los aminoácidos son las moléculas unitarias, los monómeros de las proteínas. Todos los aminoácidos tienen una estructura común, que consiste en un átomo de carbono, el carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino y un átomo de Hidrógeno. La cuarta valencia del carbono alfa se completa con un grupo atómico de estructura variable, al que identificaremos como R (por Radical).

En el aminoácido de estructura más sencilla, la glicina, el R es un átomo de Hidrógeno. 

Exceptuando la glicina, en todos los demás aminoácidos el carbono alfa es un carbono asimétrico o quiral. Así se denomina a los átomos de carbono unidos a cuatro grupos atómicos diferentes. 

Las moléculas que, como los aminoácidos, tienen carbonos asimétricos, presentan isomería óptica. Es decir, por cada carbono asimétrico existen dos formas isoméricas, llamadas isómeros ópticos, que son imágenes especulares una de la otra. Los isómeros ópticos pertenecen a las series D o L. Los aminoácidos utilizados por los seres vivos son siempre de la serie L. Éstos se representan con el grupo amino ubicado a la izquierda.

Enlace peptídico

Es el enlace que establecen entre sí los aminoácidos. El enlace peptídico se produce al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido. Los aminoácidos así combinados se llaman restos o residuos de aminoácidos.

Al formarse la unión peptídica se desprende una molécula de agua. De manera que la reacción en la cual se enlazan los aminoácidos es una condensación. La inversa, en la cual el enlace peptídico se rompe y se obtienen aminoácidos libres, es una hidrólisis.

Péptidos

Una cadena que contiene dos o más residuos de aminoácidos es un péptido. Hasta diez residuos se la llama oligopéptido y por encima de diez residuos, polipéptido. Una proteína es un polipéptido de alto peso molecular, pero el límite entre ambos es arbitrario y varía según los autores.

Los péptidos presentan dos extremos distintos: el N-terminal y el C-terminal. El N-terminal es el que tiene un residuo de aminoácido con grupo amino libre; este residuo es considerado el primero de la cadena. El extremo C-terminal es el que tiene un residuo de aminoácido con el grupo carboxilo libre; éste es considerado el último residuo de la cadena.

Niveles estructurales de las proteínas

Todas las proteínas son cadenas de alto peso molecular formadas por residuos de aminoácidos. ¿En qué se diferencia una proteína de otra? Las proteínas se diferencian, en primer lugar, por el número, tipo y orden de los aminoácidos que constituyen su cadena. La secuencia de aminoácidos que presenta una proteína particular se denomina estructura primaria.

En algunas proteínas hay más de un residuo del aminoácido cisteína, que lleva un grupo sulfhidrilo en su radical. Dos residuos de cisteína pueden establecer una unión covalente entre los átomos de azufre, el puente disulfuro. La posición de los puentes disulfuro, cuando están presentes, forma parte de la estructura primaria. 

Además de una secuencia particular de aminoácidos, las proteínas se pliegan sobre sí mismas, adoptando una estructura espacial determinada, o conformación nativa. Cada proteína adopta siempre la misma conformación nativa, si las condiciones del medio lo permiten. Esto indica que la forma de una proteína depende de su estructura primaria.

El primer nivel de plegamiento de una proteína es su estructura secundaria. La estructura secundaria puede ser regular, como la alfa hélice o la hoja plegada beta, o no seguir un patrón regular, en cuyo caso es de tipo aleatoria.

Las estructuras secundarias se originan porque se establecen uniones puentes de hidrógeno entre los restos amino y carboxilo de aminoácidos que están relativamente distantes en la estructura primaria, produciendo así un acercamiento entre ellos.

La estructura terciaria es la disposición global que adoptan en el espacio las distintas regiones de una proteína, después de haber adquirido su estructura secundaria. Esta disposición depende de interacciones que se establecen entre radicales, en general bastante alejados en la estructura primaria. Entre dichas interacciones se cuentan: uniones iónicas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas (todas ellas uniones no covalentes) y puentes disulfuro.

Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria. Esta estructura se alcanza cuando la proteína está formada por dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí por uniones no covalentes entre los radicales. A cada una de las cadenas que constituyen la proteína se le da el nombre de protómero o subunidad. Las proteínas de estructura cuaternaria también se conocen como proteínas oligoméricas.

Desnaturalización

La desnaturalización es la destrucción de la conformación nativa de una proteína, sin que se vea afectada su estructura primaria. La proteína conserva la cadena, pero no su estructura espacial. Cuando una proteína se desnaturaliza, la función biológica se pierde, ya que ésta se halla estrechamente ligada a la forma.

Dado que la conformación nativa de una proteína está sostenida por uniones relativamente débiles, muchos agentes son capaces de afectarla, por ejemplo: calor, radiaciones, congelamientos repetidos, grandes presiones, ácidos o bases muy concentrados que provocan marcados cambios de pH, algunos solventes orgánicos, etc.

Funciones de las proteínas

Las proteínas desempeñan infinidad de funciones: hormonal, de sostén, contráctil, de transporte, de defensa, regulación genética, recepción de señales, enzimática y muchas otras. También pueden ser oxidadas para la producción de energía (rinden 4 Kcal/g) aunque no se reservan con este fin.

Todos hemos oído hablar de la información genética y se sabe que esta información, guardada en las moléculas de ADN, es la responsable de las características de un organismo y de las diferencias entre una planta y un perro, o entre dos personas. Lo que no todos saben es que la información que guarda el ADN es la información para fabricar proteínas. No heredamos el color de pelo, o la estatura, heredamos recetas con las instrucciones para elaborar determinadas proteínas. Luego, las proteínas son las encargadas de dotar al organismo de su estructura, su función y sus características propias.

Enzimas

Las enzimas son proteínas de estructura terciaria o cuaternaria que cumplen la función de catalizadores biológicos, acelerando las reacciones químicas del metabolismo. Las enzimas hacen que la velocidad de las reacciones sea compatible con la vida. Sin enzimas, no existiría el metabolismo.

El mecanismo de acción de las enzimas ha sido explicado mediante el modelo de llave-cerradura. Cada enzima presenta un sitio (como un bolsillo en la estructura de la molécula) llamado sitio activo, donde encajan los sustratos de las reacciones químicas, tal como una llave encaja en su cerradura. La unión del sustrato al sitio activo facilita la formación del producto. Una vez formado, el producto se libera del sitio activo y la enzima se recupera sin cambios.

Este mecanismo de acción explica algunas propiedades de las enzimas: actúan a muy bajas concentraciones y son específicas.

Actúan a muy bajas concentraciones debido a que su estructura no resulta alterada al finalizar la reacción y, por lo tanto, la misma molécula de enzima puede catalizar sucesivas reacciones. 

Son específicas: dado que la catálisis requiere el ingreso del sustrato al sitio activo, el sustrato y la enzima no solo deben tener afinidad química, sino también una forma complementaria. La misma enzima, en general, no admite sustratos distintos, como una cerradura no admite diferentes llaves.

Otra propiedad muy importante de las enzimas es que son regulables: ciertas sustancias pueden actuar como moduladores de la actividad enzimática, acrecentándola o disminuyéndola. También existen mecanismos como “interruptores” que pueden “encender” o “apagar” una enzima, controlando así el metabolismo por medio de su actividad.

Por último, se debe tener en cuenta que las enzimas son proteínas. Esto las hace pasibles de ser afectadas por distintos agentes desnaturalizantes. Una enzima desnaturalizada pierde su capacidad de catalizador, es decir, pierde su función específica.

Las proteínas como moléculas ejecutoras