Enzimas

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

Las reacciones químicas se presentan cuando se crean o se rompen enlaces químicos. Para que se lleven a cabo las reacciones químicas, los iones, los átomos o moléculas deben chocar unos con otros. La efectividad de la colisión depende de la velocidad de las partículas, la calidad de la energía que se requiere para que la reacción se presente (energía de activación) y la configuración (forma) especifica de las partículas.

La presión y temperatura normales del cuerpo son demasiado bajas para que las reacciones químicas se presenten a una velocidad suficientemente rápida para el mantenimiento de la vida.

Aunque el aumento en la presión, temperatura y concentración de las moléculas reactivas puede aumentar la frecuencia de las colisiones, y también la velocidad de las reacciones químicas, con esos cambios pueden dañar o matar a las células, y, por consecuencia, al organismo.

La solución a este problema en las células vivas está en las enzimas. Las enzimas aceleran las reacciones químicas aumentando la frecuencia de las colisiones, disminuyendo la energía de activación y orientando de manera adecuada a las moléculas en colisión. Las células realizan esto sin necesidad de alterar la concentración, la presión o la temperatura; en otras palabras, sin dañar o matar a la célula.

Las sustancias que pueden acelerar una reacción química aumentando la frecuencia de las colisiones o disminuyendo el requerimiento de energía de activación, sin que se alteren en si mismas, se denominan catalizadores. En las células vivas, las enzimas funcionan como catalizadores biológicos.

Características de las enzimas

Como catalizadores, las enzimas son específicas.

Cada enzima, en particular, afecta a su sustrato específico. La especificidad de las enzimas es posible debido a su estructura, que les permite unirse sólo a ciertos sustratos.

Cada enzima tiene una forma tridimensional característica con una configuración especial en su superficie.

Las enzimas son eficientes en extremo. En condiciones optimas, pueden catalizar reacciones que van de 10 a la octava a 10 a la décima (más de 10 billones de veces) más rápido que las reacciones equiparables que se presentan sin las enzimas.

En el gran número de moléculas presentes en una célula, una enzima debe encontrar el sustrato correcto, además muchas de las reacciones se generan en un ambiente acuoso y a temperaturas relativamente bajas, lo cual no favorece el movimiento rápido de las moléculas.

Por lo general, los nombres de las enzimas terminan con el sufijo asa, dependiendo de su función, así existen, por ejemplo; transferasas, oxidasas, hidrolasas, etc.

Algunas enzimas están formadas por completo de proteínas. Sin embargo, la mayor parte de las enzimas contienen una proteína que se llama apoenzima, que es inactiva sin un componente no proteíco llamado cofactor. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima activada o enzima completa. El cofactor puede ser un ión metálico.

No se conoce por completo la forma en que las enzimas disminuyen la energía de activación, sin embargo se cree que presenta la siguiente secuencia general:

1)    La superficie del sustrato hace contacto con una región específica, sobre la superficie de la molécula de la enzima que se conoce como sitio activo.

2)   Se forma un compuesto intermediario temporal que se llama enzima-sustrato.

3)   La molécula del sustrato se transforma por el reacomodo de los átomos existentes, por el desdoblamiento de las moléculas del sustrato o por la combinación de varias moléculas del sustrato.

4)   Las moléculas del sustrato transformado, que ahora se llaman productos de la reacción, se separan de la molécula de enzima.

5)   Después de que termina la reacción, sus productos se separan de la enzima sin cambio y la enzima queda libre para unirse a otra molécula de sustrato.

Enzimas digestivas

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los materiales específicos sobre los que pueden actuar (sustratos).

Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas enzimas digestivas.

Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo.

Si no se dan estas condiciones, la enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos.

Las enzimas y la digestión

El proceso normal de digestión de los alimentos, mediante la acción de las enzimas, da como resultado nutrientes elementales (aminoácidos, glucosa, ácidos grasos, etc.) que asimilamos en el intestino y son aprovechados por el organismo.

Sin embargo, cuando las enzimas no pueden actuar o su cantidad es insuficiente, se producen procesos de fermentación y putrefacción en los alimentos a medio digerir. En este caso, son los fermentos orgánicos y las bacterias intestinales las encargadas de descomponer los alimentos.

La diferencia es que en lugar de obtener exclusivamente nutrientes elementales, como en el caso de la digestión propiciada por las enzimas, se producen además una gran variedad de productos tóxicos (indol, escatol, fenol, etc.). Estas sustancias también pasan a la sangre, sobrecargando los sistemas de eliminación de tóxicos del organismo.

Enzima	Actúa sobre	Proporciona	Se produce en	Condiciones para que actúe
Ptialina	almidones	Mono y disacáridos	La boca (glándulas salivares)	Medio moderadamente alcalino
Amilasa	almidones y azúcares	Glucosa	El estómago y páncreas	Medio moderadamente ácido
Pepsina	proteínas	Péptidos y aminoácidos	El estómago	Medio muy ácido
Lipasa	grasas	Ácidos grasos y glicerina	Páncreas e intestino	Medio alcalino y previa acción de las sales biliares
Lactasa	lactosa de la leche	Glucosa y galactosa	Intestino (su producción disminuye con el crecimiento)	Medio ácido

Enzimas intracelulares

Otras enzimas actúan en el interior de las células, transformando los nutrientes que les llegan a través de la sangre en otras sustancias, como el ácido oxalacético o el pirúvico, que forman parte del metabolismo celular.

Las enzimas intracelulares también son los responsables de los procesos de degradación celular. En estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe (por ejemplo, durante el ayuno), o cuando la célula no puede utilizar los nutrientes de la sangre (por ejemplo, en la diabetes).

Particularidades

Hay enzimas que necesitan la participación de otros compuestos químicos no proteicos, denominados cofactores, para poder actuar realmente como enzimas. Estos compuestos pueden ser: el grupo prostético, como por ejemplo el grupo hemo de la hemoglobina, o una coenzima, como la coenzima A o el fosfato de piridoxal. A la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.

También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivo llamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debe actuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: el tripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, el pepsinógeno activa a la pepsina en el estómago, etc.

Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o bien sobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o las transaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo es denominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. En algunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando una misma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.

Estructura y función de las proteínas

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja. Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve para confeccionar una clasificación de estas complejas moléculas. También, la estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son esenciales para los seres vivos.

Estructura de las proteínas

La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido c-terminal.

Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.

La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.

Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno.

a-hélice

Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

b-laminar

También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructura. De este modo adquiere esa forma plegada.

Hélice de colágeno

Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de a-hélice. Esto es debido a la existencia de gran número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura, también rígida, en el carbono asimétrico, lo que le imposibilita girar.

En algunas ocasiones, las proteínas no adquieren ninguna estructura, denominándose a esta conformación, estructura al azar.

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
Las proteínas con forma globular reciben el nombre de esferoproteínas. Las proteínas con forma filamentosa reciben el nombre de escleroproteínas.

Estructura cuaternaria

Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.

Clasificación de las proteínas
Holoproteínas		Heteroproteínas
Esferoproteínas	Escleroproteínas
Protaminas Histonas Prolaminas Gluteninas Albúminas Globulinas	Colágenos Elastinas Queratinas Fibroínas	Cromoproteínas Glucoproteínas Lipoproteínas Fosfoproteínas Nucleoproteínas

Propiedades de las proteínas

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.

Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie.

Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.

Funciones de las proteínas

Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.

Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.

Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.

Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.

Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.

Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.

Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.

Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.